Анализатор на ензимна активност: Изчислете параметрите на реакционната кинетика

Изчислете ензимната активност, използвайки кинетиката на Михаелис-Ментен. Въведете концентрация на ензима, концентрация на субстрата и време на реакцията, за да определите активността в U/mg с интерактивна визуализация.

Анализатор на ензимна активност

Входни параметри

Концентрация на ензима*

мг/мЛ

Концентрация на субстрата*

мМ

Време на реакция*

мин

Кинетични параметри

Константа на Михаелис (Km)*

мМ

Максимална скорост (Vmax)*

µmol/мин

Резултати

Ензимна активност

Копирай

0.0000 U/мг

Формула за изчисление

V = (Vmax × [S]) / (Km + [S]) × [E] / t

Където V е ензимната активност, [S] е концентрацията на субстрата, [E] е концентрацията на ензима, а t е времето на реакция

Визуализация

📚

Документация

Анализатор на активността на ензими

Въведение

Анализаторът на активността на ензими е мощен инструмент, проектиран да изчислява и визуализира активността на ензимите на базата на принципите на ензимната кинетика. Активността на ензимите, измервана в единици на милиграм (U/mg), представлява скоростта, с която един ензим катализира биохимична реакция. Този онлайн калкулатор прилага модела на кинетиката на Михаилис-Ментен, за да предостави точни измервания на активността на ензимите на базата на ключови параметри като концентрация на ензима, концентрация на субстрата и време на реакцията. Независимо дали сте студент по биохимия, изследовател или професионалист в фармацевтичната индустрия, този инструмент предлага прост начин за анализиране на поведението на ензимите и оптимизиране на експерименталните условия.

Ензимите са биологични катализатори, които ускоряват химичните реакции, без да бъдат изразходвани в процеса. Разбирането на активността на ензимите е от съществено значение за различни приложения в биотехнологиите, медицината, хранителната наука и академичните изследвания. Този анализатор ви помага да количествено оцените представянето на ензимите при различни условия, което го прави основен инструмент за характеристики и оптимизация на ензимите.

Изчисление на активността на ензимите

Уравнението на Михаилис-Ментен

Анализаторът на активността на ензими използва уравнението на Михаилис-Ментен, основен модел в ензимната кинетика, който описва връзката между концентрацията на субстрата и скоростта на реакцията:

$v = \frac{V_{max} \times [S]}{K_m + [S]}$

Където:

$v$ = скорост на реакцията (скорост)
$V_{max}$ = максимална скорост на реакцията
$[S]$ = концентрация на субстрата
$K_m$ = константа на Михаилис (концентрация на субстрата, при която скоростта на реакцията е половината от $V_{max}$ )

За да изчислим активността на ензима (в U/mg), ние включваме концентрацията на ензима и времето на реакцията:

$\text{Активност на ензима} = \frac{V_{max} \times [S]}{K_m + [S]} \times \frac{1}{[E] \times t}$

Където:

$[E]$ = концентрация на ензима (mg/mL)
$t$ = време на реакцията (минути)

Получената активност на ензима се изразява в единици на милиграм (U/mg), където една единица (U) представлява количеството ензим, което катализира преобразуването на 1 μmol субстрат за минута при определени условия.

Обяснение на параметрите

Концентрация на ензима [E]: Количеството ензим, присъстващо в реакционната смес, обикновено измервано в mg/mL. По-високите концентрации на ензима обикновено водят до по-бързи скорости на реакцията, докато субстратът не стане ограничителен.
Концентрация на субстрата [S]: Количеството субстрат, налично за действие на ензима, обикновено измервано в милимоли (mM). С увеличаването на концентрацията на субстрата, скоростта на реакцията приближава $V_{max}$ асимптотично.
Време на реакцията (t): Продължителността на ензимната реакция, измервана в минути. Активността на ензима е обратно пропорционална на времето на реакцията.
Константа на Михаилис (Km): Мярка за афинитета между ензима и субстрата. По-ниската стойност на Km показва по-висока афинитет (по-силно свързване). Km е специфична за всяка двойка ензим-субстрат и се измерва в същите единици като концентрацията на субстрата (обикновено mM).
Максимална скорост (Vmax): Максималната скорост на реакцията, която може да бъде постигната, когато ензимът е наситен със субстрат, обикновено измервана в μmol/min. Vmax зависи от общото количество наличен ензим и каталитичната ефективност.

Как да използвате Анализатора на активността на ензими

Следвайте тези стъпки, за да изчислите активността на ензима с помощта на нашия инструмент:

Въведете концентрацията на ензима: Въведете концентрацията на вашия ензимен проба в mg/mL. Стандартната стойност е 1 mg/mL, но трябва да я коригирате в зависимост от вашия конкретен експеримент.
Въведете концентрацията на субстрата: Въведете концентрацията на вашия субстрат в mM. Стандартната стойност е 10 mM, което е подходящо за много системи ензим-субстрат.
Въведете времето на реакцията: Уточнете продължителността на вашата ензимна реакция в минути. Стандартната стойност е 5 минути, но това може да бъде коригирано в зависимост от вашия експериментален протокол.
Уточнете кинетичните параметри: Въведете константата на Михаилис (Km) и максималната скорост (Vmax) за вашата система ензим-субстрат. Ако не знаете тези стойности, можете:
- Да използвате стандартните стойности като отправна точка (Km = 5 mM, Vmax = 50 μmol/min)
- Да ги определите експериментално чрез графики на Линеувер-Бърк или Ейди-Хофстий
- Да потърсите стойности в литературата за подобни системи ензим-субстрат
Прегледайте резултатите: Изчислената активност на ензима ще бъде показана в единици на милиграм (U/mg). Инструментът също така предоставя визуализация на кривата на Михаилис-Ментен, показваща как скоростта на реакцията се променя с концентрацията на субстрата.
Копирайте резултатите: Използвайте бутона "Копирай", за да копирате изчислената стойност на активността на ензима за използване в отчети или допълнителен анализ.

Интерпретиране на резултатите

Изчислената стойност на активността на ензима представлява каталитичната ефективност на вашия ензим при зададените условия. Ето как да интерпретирате резултатите:

По-високите стойности на активността на ензима показват по-ефективна катализa, което означава, че вашият ензим преобразува субстрата в продукт по-бързо.
По-ниските стойности на активността на ензима предполагат по-малко ефективна катализa, което може да се дължи на различни фактори, като субоптимални условия, инхибиране на ензима или денатурация.

Визуализацията на кривата на Михаилис-Ментен ви помага да разберете къде попадат вашите експериментални условия на кинетичния профил:

При ниски концентрации на субстрата (под Km), скоростта на реакцията нараства почти линейно с концентрацията на субстрата.
При концентрации на субстрата близо до Km, скоростта на реакцията е приблизително половината от Vmax.
При високи концентрации на субстрата (значително над Km), скоростта на реакцията приближава Vmax и става относително нечувствителна на допълнителни увеличения на концентрацията на субстрата.

Приложения

Анализаторът на активността на ензими има множество приложения в различни области:

1. Биохимични изследвания

Изследователите използват измервания на активността на ензимите, за да:

Характеризират новооткрити или инженерни ензими
Изучават ефектите на мутациите върху функцията на ензима
Разследват специфичността на ензим-субстрат
Изследват влиянието на околните условия (pH, температура, йонна сила) върху представянето на ензима

2. Разработка на фармацевтични продукти

В откритията и разработката на лекарства, анализът на активността на ензимите е от съществено значение за:

Скрининг на потенциални инхибитори на ензимите като кандидати за лекарства
Определяне на стойности на IC50 за инхибиторни съединения
Изучаване на взаимодействията ензим-лекарство
Оптимизиране на ензимните процеси за производство на биофармацевтични продукти

3. Индустриална биотехнология

Измерванията на активността на ензимите помагат на биотехнологичните компании:

Да избират оптимални ензими за индустриални процеси
Да наблюдават стабилността на ензимите по време на производството
Да оптимизират условията на реакцията за максимална производителност
Контрол на качеството на ензимните препарати

4. Клинична диагностика

Медицинските лаборатории измерват активността на ензимите, за да:

Диагностицират заболявания, свързани с аномални нива на ензими
Наблюдават ефективността на лечението
Оценяват функцията на органите (черен дроб, панкреас, сърце)
Скринират за наследствени метаболитни разстройства

5. Образование

Анализаторът на активността на ензими служи като образователен инструмент за:

Обучение на принципите на ензимната кинетика на студентите по биохимия
Демонстриране на ефектите от променящите се параметри на реакцията
Визуализиране на връзката на Михаилис-Ментен
Подкрепа на виртуални лабораторни упражнения

Алтернативи

Докато моделът на Михаилис-Ментен е широко използван за анализ на ензимната кинетика, има алтернативни подходи за измерване и анализ на активността на ензимите:

Графика на Линеувер-Бърк: Линеаризация на уравнението на Михаилис-Ментен, която изобразява 1/v спрямо 1/[S]. Този метод може да бъде полезен за определяне на Km и Vmax графично, но е чувствителен към грешки при ниски концентрации на субстрата.
Графика на Ейди-Хофстий: Изображава v спрямо v/[S], друг метод на линеаризация, който е по-малко чувствителен към грешки при крайни концентрации на субстрата.
Графика на Хейнс-Уулф: Изображава [S]/v спрямо [S], което често предоставя по-точни оценки на параметрите от графиката на Линеувер-Бърк.
Нелинейна регресия: Директно приспособяване на уравнението на Михаилис-Ментен към експерименталните данни, което обикновено предоставя най-точните оценки на параметрите.
Анализ на прогресивната крива: Наблюдаване на целия времеви курс на реакцията, а не само на началните скорости, което може да предостави допълнителна кинетична информация.
Спектрофотометрични тестове: Директно измерване на изчезването на субстрата или образуването на продукта, използвайки спектрофотометрични методи.
Радиометрични тестове: Използване на радиоактивно маркирани субстрати за проследяване на активността на ензима с висока чувствителност.

История на ензимната кинетика

Изучаването на ензимната кинетика има богата история, която датира от началото на 20-ти век:

Ранни наблюдения (Края на 19-ти век): Учените започват да забелязват, че катализираните от ензими реакции показват поведение на насищане, при което скоростите на реакцията достигат максимум при високи концентрации на субстрата.
Уравнението на Михаилис-Ментен (1913): Леонор Михаилис и Мауд Ментен публикуват своята революционна статия, предлагаща математически модел за ензимната кинетика. Те предполагат, че ензимите образуват комплекси със своите субстрати, преди да катализират реакцията.
Модификация на Бригс-Халдейн (1925): Г.Е. Бригс и Дж.Б.С. Халдейн усъвършенстват модела на Михаилис-Ментен, като въвеждат предположението за стационарно състояние, което е основата на уравнението, използвано днес.
Графика на Линеувер-Бърк (1934): Ханс Линеувер и Дийн Бърк разработват линеаризация на уравнението на Михаилис-Ментен, за да опростят определянето на кинетичните параметри.
Много-субстратни реакции (1940-1950-те години): Изследователите разширяват моделите на ензимната кинетика, за да вземат предвид реакции, включващи множество субстрати, водещи до по-сложни уравнения на скоростта.
Алостерна регулация (1960-те години): Жак Моно, Джефри Уаймън и Жан-Пиер Шанжю предлагат модели за кооперативни и алостерни ензими, които не следват простата кинетика на Михаилис-Ментен.
Компютърни подходи (1970-те години до настоящето): Появата на компютри позволява по-сложен анализ на ензимната кинетика, включително нелинейна регресия и симулация на сложни реакционни мрежи.
Ензимология на единични молекули (1990-те години до настоящето): Напредналите техники позволяват на учените да наблюдават поведението на отделни молекули ензими, разкривайки детайли за динамиката на ензимите, които не са очевидни при масови измервания.

Днес ензимната кинетика остава основен аспект на биохимията, с приложения, обхващащи от основни изследвания до индустриална биотехнология и медицина. Анализаторът на активността на ензими изгражда върху тази богата история, правейки сложния кинетичен анализ достъпен чрез удобен цифров интерфейс.

Примери за код

Ето примери за това как да изчислите активността на ензима, използвайки различни програмни езици:

1' Excel формула за изчисление на активността на ензима
2' Предполага се:
3' Клетка A1: Концентрация на ензима (mg/mL)
4' Клетка A2: Концентрация на субстрата (mM)
5' Клетка A3: Време на реакцията (мин)
6' Клетка A4: Стойност на Km (mM)
7' Клетка A5: Стойност на Vmax (μmol/min)
8
9=((A5*A2)/(A4+A2))*(1/(A1*A3))
10

1def calculate_enzyme_activity(enzyme_conc, substrate_conc, reaction_time, km, vmax):
2    """
3    Изчислява активността на ензима, използвайки уравнението на Михаилис-Ментен.
4    
5    Параметри:
6    enzyme_conc (float): Концентрация на ензима в mg/mL
7    substrate_conc (float): Концентрация на субстрата в mM
8    reaction_time (float): Време на реакцията в минути
9    km (float): Константа на Михаилис в mM
10    vmax (float): Максимална скорост в μmol/min
11    
12    Връща:
13    float: Активност на ензима в U/mg
14    """
15    reaction_velocity = (vmax * substrate_conc) / (km + substrate_conc)
16    enzyme_activity = reaction_velocity / (enzyme_conc * reaction_time)
17    return enzyme_activity
18
19# Пример за употреба
20enzyme_conc = 1.0  # mg/mL
21substrate_conc = 10.0  # mM
22reaction_time = 5.0  # мин
23km = 5.0  # mM
24vmax = 50.0  # μmol/min
25
26activity = calculate_enzyme_activity(enzyme_conc, substrate_conc, reaction_time, km, vmax)
27print(f"Активност на ензима: {activity:.4f} U/mg")
28

1/**
2 * Изчислява активността на ензима, използвайки уравнението на Михаилис-Ментен
3 * @param {number} enzymeConc - Концентрация на ензима в mg/mL
4 * @param {number} substrateConc - Концентрация на субстрата в mM
5 * @param {number} reactionTime - Време на реакцията в минути
6 * @param {number} km - Константа на Михаилис в mM
7 * @param {number} vmax - Максимална скорост в μmol/min
8 * @returns {number} Активност на ензима в U/mg
9 */
10function calculateEnzymeActivity(enzymeConc, substrateConc, reactionTime, km, vmax) {
11  const reactionVelocity = (vmax * substrateConc) / (km + substrateConc);
12  const enzymeActivity = reactionVelocity / (enzymeConc * reactionTime);
13  return enzymeActivity;
14}
15
16// Пример за употреба
17const enzymeConc = 1.0; // mg/mL
18const substrateConc = 10.0; // mM
19const reactionTime = 5.0; // мин
20const km = 5.0; // mM
21const vmax = 50.0; // μmol/min
22
23const activity = calculateEnzymeActivity(enzymeConc, substrateConc, reactionTime, km, vmax);
24console.log(`Активност на ензима: ${activity.toFixed(4)} U/mg`);
25

1public class EnzymeActivityCalculator {
2    /**
3     * Изчислява активността на ензима, използвайки уравнението на Михаилис-Ментен
4     * 
5     * @param enzymeConc Концентрация на ензима в mg/mL
6     * @param substrateConc Концентрация на субстрата в mM
7     * @param reactionTime Време на реакцията в минути
8     * @param km Константа на Михаилис в mM
9     * @param vmax Максимална скорост в μmol/min
10     * @return Активност на ензима в U/mg
11     */
12    public static double calculateEnzymeActivity(
13            double enzymeConc, 
14            double substrateConc, 
15            double reactionTime, 
16            double km, 
17            double vmax) {
18        
19        double reactionVelocity = (vmax * substrateConc) / (km + substrateConc);
20        double enzymeActivity = reactionVelocity / (enzymeConc * reactionTime);
21        return enzymeActivity;
22    }
23    
24    public static void main(String[] args) {
25        double enzymeConc = 1.0; // mg/mL
26        double substrateConc = 10.0; // mM
27        double reactionTime = 5.0; // мин
28        double km = 5.0; // mM
29        double vmax = 50.0; // μmol/min
30        
31        double activity = calculateEnzymeActivity(
32            enzymeConc, substrateConc, reactionTime, km, vmax);
33        System.out.printf("Активност на ензима: %.4f U/mg%n", activity);
34    }
35}
36

1# R функция за изчисление на активността на ензима
2calculate_enzyme_activity <- function(enzyme_conc, substrate_conc, reaction_time, km, vmax) {
3  # Изчислява скоростта на реакцията, използвайки уравнението на Михаилис-Ментен
4  reaction_velocity <- (vmax * substrate_conc) / (km + substrate_conc)
5  
6  # Изчислява активността на ензима
7  enzyme_activity <- reaction_velocity / (enzyme_conc * reaction_time)
8  
9  return(enzyme_activity)
10}
11
12# Пример за употреба
13enzyme_conc <- 1.0  # mg/mL
14substrate_conc <- 10.0  # mM
15reaction_time <- 5.0  # мин
16km <- 5.0  # mM
17vmax <- 50.0  # μmol/min
18
19activity <- calculate_enzyme_activity(enzyme_conc, substrate_conc, reaction_time, km, vmax)
20cat(sprintf("Активност на ензима: %.4f U/mg", activity))
21

1function activity = calculateEnzymeActivity(enzymeConc, substrateConc, reactionTime, km, vmax)
2    % Изчислява активността на ензима, използвайки уравнението на Михаилис-Ментен
3    %
4    % Входове:
5    %   enzymeConc - Концентрация на ензима в mg/mL
6    %   substrateConc - Концентрация на субстрата в mM
7    %   reactionTime - Време на реакцията в минути
8    %   km - Константа на Михаилис в mM
9    %   vmax - Максимална скорост в μmol/min
10    %
11    % Изход:
12    %   activity - Активност на ензима в U/mg
13    
14    reactionVelocity = (vmax * substrateConc) / (km + substrateConc);
15    activity = reactionVelocity / (enzymeConc * reactionTime);
16end
17
18% Пример за употреба
19enzymeConc = 1.0;  % mg/mL
20substrateConc = 10.0;  % mM
21reactionTime = 5.0;  % мин
22km = 5.0;  % mM
23vmax = 50.0;  % μmol/min
24
25activity = calculateEnzymeActivity(enzymeConc, substrateConc, reactionTime, km, vmax);
26fprintf('Активност на ензима: %.4f U/mg\n', activity);
27

Числени примери

Нека да разгледаме няколко примера, за да демонстрираме как се изчислява активността на ензима при различни условия:

Пример 1: Стандартни условия

Концентрация на ензима: 1 mg/mL
Концентрация на субстрата: 10 mM
Време на реакцията: 5 минути
Km: 5 mM
Vmax: 50 μmol/min

Изчисление:

Скорост на реакцията = (50 × 10) / (5 + 10) = 500 / 15 = 33.33 μmol/min
Активност на ензима = 33.33 / (1 × 5) = 6.67 U/mg

Пример 2: По-висока концентрация на ензима

Концентрация на ензима: 2 mg/mL
Концентрация на субстрата: 10 mM
Време на реакцията: 5 минути
Km: 5 mM
Vmax: 50 μmol/min

Изчисление:

Скорост на реакцията = (50 × 10) / (5 + 10) = 500 / 15 = 33.33 μmol/min
Активност на ензима = 33.33 / (2 × 5) = 3.33 U/mg

Забележете, че удвояването на концентрацията на ензима наполовина намалява специфичната активност (U/mg), тъй като същата скорост на реакцията сега се приписва на два пъти повече ензим.

Пример 3: Насищане на субстрата

Концентрация на ензима: 1 mg/mL
Концентрация на субстрата: 100 mM (много по-висока от Km)
Време на реакцията: 5 минути
Km: 5 mM
Vmax: 50 μmol/min

Изчисление:

Скорост на реакцията = (50 × 100) / (5 + 100) = 5000 / 105 = 47.62 μmol/min
Активност на ензима = 47.62 / (1 × 5) = 9.52 U/mg

При високи концентрации на субстрата, скоростта на реакцията приближава Vmax, което води до по-висока активност на ензима.

Пример 4: Ниска концентрация на субстрата

Концентрация на ензима: 1 mg/mL
Концентрация на субстрата: 1 mM (под Km)
Време на реакцията: 5 минути
Km: 5 mM
Vmax: 50 μmol/min

Изчисление:

Скорост на реакцията = (50 × 1) / (5 + 1) = 50 / 6 = 8.33 μmol/min
Активност на ензима = 8.33 / (1 × 5) = 1.67 U/mg

При концентрации на субстрата под Km, скоростта на реакцията е значително намалена, което води до по-ниска активност на ензима.

Често задавани въпроси

Какво е активност на ензима?

Активността на ензима е мярка за това колко ефективно един ензим катализира биохимична реакция. Тя количествено оценява количеството субстрат, преобразувано в продукт за единица време от конкретно количество ензим. Стандартната единица на активността на ензима е единицата (U), определена като количеството ензим, което катализира преобразуването на 1 μmol субстрат за минута при определени условия.

Как активността на ензима се различава от концентрацията на ензима?

Концентрацията на ензима се отнася до количеството ензим, присъстващо в разтвора (обикновено измервано в mg/mL), докато активността на ензима измерва каталитичната производителност на ензима (в U/mg). Две ензимни препарати с еднаква концентрация могат да имат различна активност поради фактори като чистота, структурна цялост или наличието на инхибитори.

Какви фактори влияят на активността на ензима?

Няколко фактора могат да влияят на активността на ензима:

Температура: Всеки ензим има оптимален температурен диапазон
pH: Промените в pH могат да повлияят на структурата и функцията на ензима
Концентрация на субстрата: По-високите нива на субстрата обикновено увеличават активността до наситеност
Наличието на инхибитори или активатори
Кофактори и коензими: Много ензими изискват тези за оптимална активност
Концентрация на ензима: Активността обикновено е пропорционална на концентрацията на ензима
Време на реакцията: По-дългите реакции могат да покажат намалени скорости поради инхибиране на продукта или изчерпване на субстрата

Какво е константа на Михаилис (Km)?

Константата на Михаилис (Km) е концентрацията на субстрата, при която скоростта на реакцията е половината от максималната скорост (Vmax). Тя е обратна мярка за афинитета между ензима и субстрата - по-ниската Km показва по-висока афинитет. Стойностите на Km са специфични за всяка двойка ензим-субстрат и обикновено се изразяват в милимоли (mM).

Как да определя Km и Vmax експериментално?

Km и Vmax могат да бъдат определени, като се измерват скоростите на реакцията при различни концентрации на субстрата и след това се използва един от следните методи:

Нелинейна регресия: Директно приспособяване на уравнението на Михаилис-Ментен към вашите данни
Графика на Линеувер-Бърк: Изобразяване на 1/v спрямо 1/[S], за да се получи права линия
Графика на Ейди-Хофстий: Изобразяване на v спрямо v/[S]
Графика на Хейнс-Уулф: Изобразяване на [S]/v спрямо [S]

Съвременната ензимна кинетика обикновено предпочита нелинейната регресия заради по-голямата точност.

Какво означава висока стойност на активността на ензима?

Високата стойност на активността на ензима показва, че ензимът ефективно преобразува субстрата в продукт. Това може да се дължи на оптимални условия на реакцията, високо качество на ензима или вариант на ензим с подобрени каталитични свойства. В индустриалните приложения по-високата активност на ензима обикновено е желателна, тъй като означава, че може да се генерира повече продукт с по-малко ензим.

Може ли активността на ензима да бъде отрицателна?

Не, активността на ензима не може да бъде отрицателна. Тя представлява скорост на реакция и винаги е положителна стойност или нула. Ако изчисленията дават отрицателна стойност, вероятно е да се дължи на експериментална грешка или неправилно приложение на формулата.

Как температурата влияе на активността на ензима?

Температурата влияе на активността на ензима по два начина:

Увеличаването на температурата обикновено увеличава скоростите на реакцията в съответствие с уравнението на Арениус
Въпреки това, при по-високи температури, ензимите започват да денатурират (загубват своята структура), което намалява активността

Това създава камбановидна крива с оптимална температура, при която активността е максимална.

Какво е специфична активност?

Специфичната активност е активността на ензима, изразена на единица от общия протеин (обикновено U/mg). Тя е мярка за чистотата на ензима - по-високата специфична активност показва по-голямо съотношение на активния ензим в протеиновия проба.

Как мога да подобря активността на ензима в експериментите си?

За оптимизиране на активността на ензима:

Уверете се в оптимални условия на pH и температура
Добавете необходими кофактори или коензими
Премахнете или минимизирайте инхибиторите
Използвайте свежи ензимни препарати
Оптимизирайте концентрацията на субстрата
Помислете за добавяне на стабилизиращи агенти, за да предотвратите денатурацията на ензима
Уверете се в правилното смесване за хомогенни реакции

Литература

Берг, Дж. М., Тимоцко, Дж. Л. и Страйър, Л. (2012). Биохимия (7-мо издание). W.H. Freeman and Company.
Корниш-Боудън, А. (2012). Основи на ензимната кинетика (4-то издание). Wiley-Blackwell.
Бисвангер, Х. (2017). Активност на ензимите: Принципи и методи. Wiley-VCH.
Михаилис, Л. и Ментен, М. Л. (1913). Die Kinetik der Invertinwirkung. Biochemische Zeitschrift, 49, 333-369.
Бригс, Г. Е. и Халдейн, Дж. Б. С. (1925). Бележка за кинетиката на ензимната дейност. Biochemical Journal, 19(2), 338-339.
Линеувер, Х. и Бърк, Д. (1934). Определянето на константите на дисоциация на ензимите. Journal of the American Chemical Society, 56(3), 658-666.
Копланд, Р. А. (2000). Ензими: Практическо въведение в структура, механизъм и анализ на данни (2-ро издание). Wiley-VCH.
Пурич, Д. Л. (2010). Ензимна кинетика: Катализа и контрол: Референция на теоретични и най-добри практики. Elsevier Academic Press.
База данни за ензими - БРЕНДА. (2023). Вземете от https://www.brenda-enzymes.org/
ExPASy: Портал за биоинформатика на SIB - Номенклатура на ензимите. (2023). Вземете от https://enzyme.expasy.org/

Опитайте нашия Анализатор на активността на ензими днес, за да получите ценни прозрения в експериментите си по ензимна кинетика. Независимо дали оптимизирате условията на реакцията, характеризирате нов ензим или преподавате концепции по биохимия, този инструмент предоставя бърз и точен начин за изчисляване на активността на ензима на базата на установените кинетични принципи.

💬

Обратна връзка

💬

Кликнете върху обратната връзка, за да започнете да давате обратна връзка за този инструмент

🔗

Свързани инструменти

Открийте още инструменти, които може да бъдат полезни за вашия работен процес

Калкулатор за титрация: Определете концентрацията на анализирания препарат точно

Изпробвайте този инструмент

Калкулатор на активационната енергия за кинетика на химични реакции

Изпробвайте този инструмент

Калкулатор за реconstitution: Определете обема на течността за прахове

Изпробвайте този инструмент

Анализатор на ензимна активност: Изчислете параметрите на реакционната кинетика

Анализатор на ензимна активност

Входни параметри

Кинетични параметри

Резултати

Ензимна активност

Формула за изчисление

Визуализация

Документация

Анализатор на активността на ензими

Въведение

Изчисление на активността на ензимите

Уравнението на Михаилис-Ментен

Обяснение на параметрите

Как да използвате Анализатора на активността на ензими

Интерпретиране на резултатите

Приложения

1. Биохимични изследвания

2. Разработка на фармацевтични продукти

3. Индустриална биотехнология

4. Клинична диагностика

5. Образование

Алтернативи

История на ензимната кинетика

Примери за код

Числени примери

Пример 1: Стандартни условия

Пример 2: По-висока концентрация на ензима

Пример 3: Насищане на субстрата

Пример 4: Ниска концентрация на субстрата

Често задавани въпроси

Какво е активност на ензима?

Как активността на ензима се различава от концентрацията на ензима?

Какви фактори влияят на активността на ензима?

Какво е константа на Михаилис (Km)?

Как да определя Km и Vmax експериментално?

Какво означава висока стойност на активността на ензима?

Може ли активността на ензима да бъде отрицателна?

Как температурата влияе на активността на ензима?

Какво е специфична активност?

Как мога да подобря активността на ензима в експериментите си?

Литература

Обратна връзка

Свързани инструменти

Калкулатор за анализ на горенето за процеси на реакция с гориво

Калкулатор за атомна икономия за ефективност на химичните реакции

Калкулатор за горивни реакции: Балансиране на химични уравнения

Калкулатор на реакционния коефициент за анализ на равновесие

Калкулатор на електронегативността: Стойности на елементите по Паулинг

Калкулатор за титрация: Определете концентрацията на анализирания препарат точно

Калкулатор на активационната енергия за кинетика на химични реакции

Калкулатор за реconstitution: Определете обема на течността за прахове