Proteiinilahustust kalkulaator: Ennusta lahustumine erinevates lahustites

Sissejuhatus proteiinilahustusse

Proteiinilahustuvus on kriitiline parameeter biokeemias, farmaatsia arenduses ja biotehnoloogias, mis määrab maksimaalse kontsentratsiooni, milles proteiin jääb spetsiifilises lahustis lahustunuks. See Proteiinilahustuvuse kalkulaator pakub usaldusväärset meetodit, et ennustada, kui hästi erinevad proteiinid lahustuvad erinevates lahustes, tuginedes peamistele füüsikalis-keemilistele parameetritele. Olenemata sellest, kas te töötate biopharmaatsiate valmistamise, puhastusprotokollide kavandamise või teadusuuringute katsete läbiviimisega, on proteiinilahustuvuse mõistmine eduka tulemuse saavutamiseks hädavajalik.

Lahustuvust mõjutavad mitmed tegurid, sealhulgas proteiini omadused (suurus, laeng, hüdrofoobsus), lahusti omadused (polaarsus, pH, ioonjõud) ja keskkonnatingimused (temperatuur). Meie kalkulaator integreerib need muutujad, kasutades väljakujunenud bioloogilisi põhimõtteid, et anda täpseid lahustuvuse ennustusi tavaliste proteiinide jaoks standardsetes laboratoorsetes lahustites.

Teadus proteiinilahustuvuse taga

Peamised tegurid, mis mõjutavad proteiinilahustuvust

Proteiinilahustuvus sõltub keerukast molekulaarsest koostoimest proteiini, lahusti ja teiste lahustite vahel. Peamised tegurid hõlmavad:

1. Proteiini omadused:

   • Hüdrofoobsus: Hüdrofoobsemad proteiinid on üldiselt madalama veelahustuvusega
   • Pinna laengu jaotus: Mõjutab elektrostaatilisi koostoimeid lahustiga
   • Molekulaarne kaal: Suuremad proteiinid omavad sageli erinevaid lahustuvusprofiile
   • Struktuurne stabiilsus: Mõjutab kalduvust agregatsioonile või denatureerumisele

2. Lahusti omadused:

   • Polaarsus: Määrab, kui hästi lahusti suhtleb laetud piirkondadega
   • pH: Mõjutab proteiini laengut ja konformatsiooni
   • Ioonjõud: Mõjutab elektrostaatilisi koostoimeid

3. Keskkonnatingimused:

   • Temperatuur: Üldiselt suurendab lahustuvust, kuid võib põhjustada denatureerumist
   • Rõhk: Võib mõjutada proteiini konformatsiooni ja lahustuvust
   • Aeg: Mõned proteiinid võivad aja jooksul aeglaselt sadestuda

Matemaatiline mudel proteiinilahustuvuse jaoks

Meie kalkulaator kasutab põhjalikku mudelit, mis arvestab peamiste teguritega, mis mõjutavad proteiinilahustuvust. Peamine võrrand on järgmine:

$S = S_0 \cdot f_{protein} \cdot f_{solvent} \cdot f_{temp} \cdot f_{pH} \cdot f_{ionic}$

Kus:

• $S$ = Arvutatud lahustuvus (mg/mL)
• $S_0$ = Põhilahustuvuse tegur
• $f_{protein}$ = Proteiinispetsiifiline tegur, mis põhineb hüdrofoobsusel
• $f_{solvent}$ = Lahusti spetsiifiline tegur, mis põhineb polaarsusel
• $f_{temp}$ = Temperatuuri korrigeerimise tegur
• $f_{pH}$ = pH korrigeerimise tegur
• $f_{ionic}$ = Ioonjõu korrigeerimise tegur

Iga tegur tuletatakse empiirilistest suhetest:

1. Proteiini tegur: $f_{protein} = (1 - H_p)$

   • Kus $H_p$ on proteiini hüdrofoobsuse indeks (0-1)

2. Lahusti tegur: $f_{solvent} = P_s$

   • Kus $P_s$ on lahusti polaarsuse indeks

3. Temperatuuri tegur:

   1 + \frac{T - 25}{50}, & \text{if } T < 60°C \\ 1 + \frac{60 - 25}{50} - \frac{T - 60}{20}, & \text{if } T \geq 60°C \end{cases}$$ - Kus $T$ on temperatuur °C-des

4. pH tegur: $f_{pH} = 0.5 + \frac{|pH - pI|}{3}$

   • Kus $pI$ on proteiini isoelektriline punkt

5. Ioonjõu tegur:

   1 + I, & \text{if } I < 0.5M \\ 1 + 0.5 - \frac{I - 0.5}{2}, & \text{if } I \geq 0.5M \end{cases}$$ - Kus $I$ on ioonjõud molaarsetes (M)

See mudel arvestab keeruliste, mitte-lineaarsete suhetega muutujate vahel, sealhulgas "soolamise" ja "soolamise välja" efektidega, mis esinevad erinevates ioonijõududes.

Lahustuvuse kategooriad

Arvutatud lahustuvuse väärtuse põhjal klassifitseeritakse proteiinid järgmisteks kategooriateks:

Kuidas kasutada proteiinilahustuvuse kalkulaatorit

Meie kalkulaator pakub lihtsat liidest, et ennustada proteiinilahustuvust vastavalt teie konkreetsetele tingimustele. Järgige neid samme, et saada täpseid tulemusi:

1. Valige proteiinitüüp: Valige tavaliste proteiinide hulgast, sealhulgas albumiin, lüsosüüm, insuliin ja teised.

2. Valige lahusti: Valige lahusti, milles soovite määrata proteiini lahustuvust (vesi, puhverlahused, orgaanilised lahustid).

3. Seadke keskkonna parameetrid:

   • Temperatuur: Sisestage temperatuur °C-des (tavaliselt vahemikus 4-60°C)
   • pH: Määrake pH väärtus (0-14)
   • Ioonjõud: Sisestage ioonjõud molaarsetes (M)

4. Vaadake tulemusi: Kalkulaator kuvab:

   • Arvutatud lahustuvuse mg/mL-des
   • Lahustuvuse kategooria (lahustumatu kuni väga lahustuv)
   • Suhteline lahustuvus visuaalses esituses

5. Tõlgendage tulemusi: Kasutage arvutatud lahustuvust oma katsetuste kavandamise või koostisosade strateegia informeerimiseks.

Täpsete arvutuste näpunäited

• Kasutage täpseid sisendeid: Täpsemad sisendparameetrid viivad paremate ennustusteni
• Arvestage proteiini puhtust: Arvutused eeldavad puhtaid proteiine; saasteained võivad mõjutada tegelikku lahustuvust
• Arvestage lisaaineid: Stabilisaatorite või muude abiaine olemasolu võib muuta lahustuvust
• Kinnitage katsetega: Kinnitage ennustused laboratoorsete testidega kriitiliste rakenduste jaoks

Praktilised rakendused

Farmaatsia arendus

Proteiinilahustuvus on kriitiline biopharmaatsiate valmistamise, kus terapeutilised proteiinid peavad jääma stabiilseks ja lahustuvaks:

• Ravimi koostamine: Optimaalseid tingimusi proteiinipõhiste ravimite määramine
• Stabiilsuse testimine: Pikaajalise stabiilsuse ennustamine ladustamistingimustes
• Kandessüsteemide kavandamine: Süstitavate või suukaudsete proteiinikoostiste väljatöötamine
• Kvaliteedikontroll: Spetsifikatsioonide kehtestamine proteiinilahuste jaoks

Teadus- ja laboratoorsed rakendused

Teadlased toetuvad proteiinilahustuvuse ennustustele paljude rakenduste jaoks:

• Proteiini puhastamine: Tingimuste optimeerimine ekstraktsiooni ja puhastamise jaoks
• Kristallograafia: Sobivate tingimuste leidmine proteiini kristalli kasvu jaoks
• Ensüümide testid: Tagada, et ensüümid jäävad lahuses aktiivseks
• Proteiinidevahelised koostoime uuringud: Hoida proteiine lahuses sidumiseks

Tööstuslik biotehnoloogia

Proteiinilahustuvus mõjutab suurte bioprotsesside käiku:

• Fermentatsiooni optimeerimine: Maksimeerida proteiini tootmist bioreaktorites
• Allavoolu töötlemine: Efektiivsete eraldus- ja puhastusprotsesside kavandamine
• Toote koostamine: Luua stabiilseid proteiinitooted kaubanduslikuks kasutamiseks
• Skaala ülesvõtmise kaalutlused: Ennustada käitumist tööstuslikul tasemel tootmisel

Näidisstsenaariumid

1. Antikeha koostamine:

   • Proteiin: IgG antikeha (sarnane albumiiniga)
   • Lahusti: Fosfaadi puhver
   • Tingimused: 25°C, pH 7.4, 0.15M ioonjõud
   • Ennustatud lahustuvus: ~50 mg/mL (Lahustuv)

2. Ensüümi säilitamise lahus:

   • Proteiin: Lüsosüüm
   • Lahusti: Glütseriini/vee segu
   • Tingimused: 4°C, pH 5.0, 0.1M ioonjõud
   • Ennustatud lahustuvus: ~70 mg/mL (Väga lahustuv)

3. Proteiini kristalliseerimise skriining:

   • Proteiin: Insuliin
   • Lahusti: Erinevad puhverlahused koos sadestitega
   • Tingimused: 20°C, pH vahemik 4-9, erinevad ioonijõud
   • Ennustatud lahustuvus: Muutuv (kasutatakse tingimuste määramiseks, mis on lähedal lahustuvuse piirile)

Alternatiivid arvutuslikule ennustamisele

Kuigi meie kalkulaator pakub kiireid hinnanguid, on proteiinilahustuvuse määramiseks ka teisi meetodeid:

1. Eksperimentaalne määramine:

   • Kontsentratsiooni mõõtmine: Otsene lahustunud proteiini mõõtmine
   • Sadestamismeetodid: Aeglaselt suurendades proteiini kontsentratsiooni, kuni sadestumine toimub
   • Turbidity testid: Lahuse hägususe mõõtmine lahustumise indikaatorina
   • Eelised: Täpsemad spetsiifiliste süsteemide jaoks
   • Puudused: Aeganõudev, vajab labori ressursse

2. Molekulaarsete dünaamika simulatsioonid:

   • Kasutab arvutuslikku füüsikat, et modelleerida proteiini-lahusti koostoimeid
   • Eelised: Võib anda detailseid molekulaarseid teadmisi
   • Puudused: Nõuab spetsialiseeritud tarkvara ja teadmisi, arvutuslikult intensiivne

3. Masinõppe lähenemised:

   • Treenitud eksperimentaalsetel andmestikel, et ennustada lahustuvust
   • Eelised: Võib tabada keerulisi mustreid, mis pole lihtsates mudelites ilmsed
   • Puudused: Nõuab suuri treeningandmeid, ei pruugi hästi üldistada

Ajalooline areng proteiinilahustuvuse mõistmisel

Proteiinilahustuvuse uurimine on viimase sajandi jooksul oluliselt arenenud:

Varased avastused (1900-ndad-1940-ndad)

Teadlaste, nagu Edwin Cohn ja Jesse Greenstein, pioneeritegevus kehtestas proteiinilahustuvuse põhialused. Cohn'i fraktsioneerimismeetod, mis töötati välja 1940-ndatel, kasutas erinevat lahustuvust plasmaproteiinide eraldamiseks ja oli kriitilise tähtsusega albumiini tootmiseks meditsiiniliseks kasutamiseks Teise maailmasõja ajal.

Hofmeisteri seeria (1888)

Franz Hofmeisteri avastus ioonispetsiifiliste mõjude kohta proteiinilahustuvusele (Hofmeisteri seeria) on tänapäeval endiselt asjakohane. Ta täheldas, et teatud ioonid (nagu sulfaat) soodustavad proteiinide sadestumist, samas kui teised (nagu jodiid) suurendavad lahustuvust.

Kaasaegne bioloogiline mõistmine (1950-ndad-1990-ndad)

Röntgendifraktsiooni ja teiste struktuuritehnikate areng pakkus teadmisi selle kohta, kuidas proteiini struktuur mõjutab lahustuvust. Teadlased, nagu Christian Anfinsen, näitasid seost proteiini kokkupaneku ja lahustuvuse vahel, näidates, et loomulik seisund esindab tavaliselt kõige stabiilsemat (ja sageli kõige lahustuvamat) konformatsiooni.

Arvutuslikud lähenemised (1990-ndad-käesolev)

Arvutusvõimsuse areng on võimaldanud üha keerukamate mudelite loomist proteiinilahustuvuse ennustamiseks. Kaasaegsed lähenemised hõlmavad molekulaarset dünaamikat, masinõpet ja detailseid füüsikalis-keemilisi parameetreid, et anda täpsemaid ennustusi erinevate proteiinide ja tingimuste jaoks.

Rakendamise näidised

Siin on koodinäidised, mis näitavad, kuidas arvutada proteiinilahustuvust erinevates programmeerimiskeeltes:

1def calculate_protein_solubility(protein_type, solvent_type, temperature, pH, ionic_strength):
2    # Proteiini hüdrofoobsuse väärtused (näide)
3    protein_hydrophobicity = {
4        'albumin': 0.3,
5        'lysozyme': 0.2,
6        'insulin': 0.5,
7        'hemoglobin': 0.4,
8        'myoglobin': 0.35
9    }
10    
11    # Lahusti polaarsuse väärtused (näide)
12    solvent_polarity = {
13        'water': 9.0,
14        'phosphate_buffer': 8.5,
15        'ethanol': 5.2,
16        'methanol': 6.6,
17        'dmso': 7.2
18    }
19    
20    # Põhilahustuvuse arvutamine
21    base_solubility = (1 - protein_hydrophobicity[protein_type]) * solvent_polarity[solvent_type] * 10
22    
23    # Temperatuuri tegur
24    if temperature < 60:
25        temp_factor = 1 + (temperature - 25) / 50
26    else:
27        temp_factor = 1 + (60 - 25) / 50 - (temperature - 60) / 20
28    
29    # pH tegur (eeldades keskmist pI-d 5.5)
30    pI = 5.5
31    pH_factor = 0.5 + abs(pH - pI) / 3
32    
33    # Ioonjõu tegur
34    if ionic_strength < 0.5:
35        ionic_factor = 1 + ionic_strength
36    else:
37        ionic_factor = 1 + 0.5 - (ionic_strength - 0.5) / 2
38    
39    # Arvuta lõplik lahustuvus
40    solubility = base_solubility * temp_factor * pH_factor * ionic_factor
41    
42    return round(solubility, 2)
43
44# Näidis kasutamine
45solubility = calculate_protein_solubility('albumin', 'water', 25, 7.0, 0.15)
46print(f"Ennustatud lahustuvus: {solubility} mg/mL")
47

1function calculateProteinSolubility(proteinType, solventType, temperature, pH, ionicStrength) {
2  // Proteiini hüdrofoobsuse väärtused
3  const proteinHydrophobicity = {
4    albumin: 0.3,
5    lysozyme: 0.2,
6    insulin: 0.5,
7    hemoglobin: 0.4,
8    myoglobin: 0.35
9  };
10  
11  // Lahusti polaarsuse väärtused
12  const solventPolarity = {
13    water: 9.0,
14    phosphateBuffer: 8.5,
15    ethanol: 5.2,
16    methanol: 6.6,
17    dmso: 7.2
18  };
19  
20  // Põhilahustuvuse arvutamine
21  const baseSolubility = (1 - proteinHydrophobicity[proteinType]) * solventPolarity[solventType] * 10;
22  
23  // Temperatuuri tegur
24  let tempFactor;
25  if (temperature < 60) {
26    tempFactor = 1 + (temperature - 25) / 50;
27  } else {
28    tempFactor = 1 + (60 - 25) / 50 - (temperature - 60) / 20;
29  }
30  
31  // pH tegur (eeldades keskmist pI-d 5.5)
32  const pI = 5.5;
33  const pHFactor = 0.5 + Math.abs(pH - pI) / 3;
34  
35  // Ioonjõu tegur
36  let ionicFactor;
37  if (ionicStrength < 0.5) {
38    ionicFactor = 1 + ionicStrength;
39  } else {
40    ionicFactor = 1 + 0.5 - (ionicStrength - 0.5) / 2;
41  }
42  
43  // Arvuta lõplik lahustuvus
44  const solubility = baseSolubility * tempFactor * pHFactor * ionicFactor;
45  
46  return Math.round(solubility * 100) / 100;
47}
48
49// Näidis kasutamine
50const solubility = calculateProteinSolubility('albumin', 'water', 25, 7.0, 0.15);
51console.log(`Ennustatud lahustuvus: ${solubility} mg/mL`);
52

1public class ProteinSolubilityCalculator {
2    public static double calculateSolubility(String proteinType, String solventType, 
3                                            double temperature, double pH, double ionicStrength) {
4        // Proteiini hüdrofoobsuse väärtused
5        Map<String, Double> proteinHydrophobicity = new HashMap<>();
6        proteinHydrophobicity.put("albumin", 0.3);
7        proteinHydrophobicity.put("lysozyme", 0.2);
8        proteinHydrophobicity.put("insulin", 0.5);
9        proteinHydrophobicity.put("hemoglobin", 0.4);
10        proteinHydrophobicity.put("myoglobin", 0.35);
11        
12        // Lahusti polaarsuse väärtused
13        Map<String, Double> solventPolarity = new HashMap<>();
14        solventPolarity.put("water", 9.0);
15        solventPolarity.put("phosphateBuffer", 8.5);
16        solventPolarity.put("ethanol", 5.2);
17        solventPolarity.put("methanol", 6.6);
18        solventPolarity.put("dmso", 7.2);
19        
20        // Põhilahustuvuse arvutamine
21        double baseSolubility = (1 - proteinHydrophobicity.get(proteinType)) 
22                              * solventPolarity.get(solventType) * 10;
23        
24        // Temperatuuri tegur
25        double tempFactor;
26        if (temperature < 60) {
27            tempFactor = 1 + (temperature - 25) / 50;
28        } else {
29            tempFactor = 1 + (60 - 25) / 50 - (temperature - 60) / 20;
30        }
31        
32        // pH tegur (eeldades keskmist pI-d 5.5)
33        double pI = 5.5;
34        double pHFactor = 0.5 + Math.abs(pH - pI) / 3;
35        
36        // Ioonjõu tegur
37        double ionicFactor;
38        if (ionicStrength < 0.5) {
39            ionicFactor = 1 + ionicStrength;
40        } else {
41            ionicFactor = 1 + 0.5 - (ionicStrength - 0.5) / 2;
42        }
43        
44        // Arvuta lõplik lahustuvus
45        double solubility = baseSolubility * tempFactor * pHFactor * ionicFactor;
46        
47        // Ümardage 2 kümnendkohta
48        return Math.round(solubility * 100) / 100.0;
49    }
50    
51    public static void main(String[] args) {
52        double solubility = calculateSolubility("albumin", "water", 25, 7.0, 0.15);
53        System.out.printf("Ennustatud lahustuvus: %.2f mg/mL%n", solubility);
54    }
55}
56

1calculate_protein_solubility <- function(protein_type, solvent_type, temperature, pH, ionic_strength) {
2  # Proteiini hüdrofoobsuse väärtused
3  protein_hydrophobicity <- list(
4    albumin = 0.3,
5    lysozyme = 0.2,
6    insulin = 0.5,
7    hemoglobin = 0.4,
8    myoglobin = 0.35
9  )
10  
11  # Lahusti polaarsuse väärtused
12  solvent_polarity <- list(
13    water = 9.0,
14    phosphate_buffer = 8.5,
15    ethanol = 5.2,
16    methanol = 6.6,
17    dmso = 7.2
18  )
19  
20  # Põhilahustuvuse arvutamine
21  base_solubility <- (1 - protein_hydrophobicity[[protein_type]]) * 
22                     solvent_polarity[[solvent_type]] * 10
23  
24  # Temperatuuri tegur
25  temp_factor <- if (temperature < 60) {
26    1 + (temperature - 25) / 50
27  } else {
28    1 + (60 - 25) / 50 - (temperature - 60) / 20
29  }
30  
31  # pH tegur (eeldades keskmist pI-d 5.5)
32  pI <- 5.5
33  pH_factor <- 0.5 + abs(pH - pI) / 3
34  
35  # Ioonjõu tegur
36  ionic_factor <- if (ionic_strength < 0.5) {
37    1 + ionic_strength
38  } else {
39    1 + 0.5 - (ionic_strength - 0.5) / 2
40  }
41  
42  # Arvuta lõplik lahustuvus
43  solubility <- base_solubility * temp_factor * pH_factor * ionic_factor
44  
45  # Ümardage 2 kümnendkohta
46  return(round(solubility, 2))
47}
48
49# Näidis kasutamine
50solubility <- calculate_protein_solubility("albumin", "water", 25, 7.0, 0.15)
51cat(sprintf("Ennustatud lahustuvus: %s mg/mL\n", solubility))
52

Korduma kippuvad küsimused

Mis on proteiinilahustuvus?

Proteiinilahustuvus viitab maksimaalsele kontsentratsioonile, milles proteiin jääb täielikult lahustunuks spetsiifilises lahustis antud tingimustes. See on kriitiline parameeter biokeemias ja farmaatsia arenduses, mis määrab, kui hästi proteiin lahustub, mitte ei moodusta agregaatide või sadestusi.

Millised tegurid mõjutavad kõige tugevamini proteiinilahustuvust?

Kõige mõjukamad tegurid on pH (eriti võrreldes proteiini isoelektrilise punktiga), lahuse ioonjõud, temperatuur ja proteiini enda omadused (eriti pinna hüdrofoobsus ja laengu jaotus). Lahusti koostis mängib samuti suurt rolli.

Kuidas pH mõjutab proteiinilahustuvust?

Proteiinid on tavaliselt kõige vähem lahustuvad oma isoelektrilisel punktis (pI), kus neto laeng on null, vähendades molekulide vahelist elektrostaatilist tõukumist. Lahustuvus suureneb tavaliselt, kui pH liigub pI-st mõlemas suunas, kuna proteiin omandab neto positiivse või negatiivse laengu.

Miks mõjutab temperatuur proteiinilahustuvust?

Temperatuur mõjutab proteiinilahustuvust kahel viisil: kõrgem temperatuur suurendab tavaliselt lahustuvust, andes rohkem termilist energiat, et ületada intermolekulaarsed tõmbejõud, kuid liiga kõrged temperatuurid võivad põhjustada denatureerumist, mis võib vähendada lahustuvust, kui denatureeritud seisund on vähem lahustuv.

Mis on "soolamise" ja "soolamise välja" efekt?

"Soolamine" toimub madalatel ioonijõududel, kus lisatud ioonid suurendavad proteiini lahustuvust, varjates laetud gruppe. "Soolamine välja" toimub kõrgetel ioonijõududel, kus ioonid konkureerivad proteiinidega veemolekulide pärast, vähendades proteiini solvatatsiooni ja vähendades lahustuvust.

Kui täpsed on arvutuslikud ennustused proteiinilahustuvusest?

Arvutuslikud ennustused annavad häid hinnanguid, kuid neil on tavaliselt 10-30% viga võrreldes eksperimentaalsete väärtustega. Täpsus sõltub sellest, kui hästi on iseloomustatud proteiini omadused ja kui sarnane see on proteiinidega, mida kasutati ennustamismudeli väljatöötamisel.

Kas kalkulaator suudab ennustada lahustuvust igasuguste proteiinide jaoks?

Kalkulaator töötab kõige paremini hästi iseloomustatud proteiinide puhul, mis on sarnased nende andmebaasis. Uutel või tugevalt muudetud proteiinidel võivad olla unikaalsed omadused, mida mudel ei kata, mis võib vähendada ennustuste täpsust.

Kuidas mõjutab proteiini kontsentratsioon lahustuvuse mõõtmisi?

Proteiinilahustuvus on kontsentratsioonist sõltuv; kui kontsentratsioon suureneb, on proteiinidel tõenäolisem, et nad suhtlevad üksteisega, mitte lahustiga, mis võib lõpuks viia agregatsiooni või sadestumiseni, kui lahustuvuse piir saavutatakse.

Mis vahe on lahustuvusel ja stabiilsusel?

Lahustuvus viitab konkreetsetele tingimustele, kui palju proteiini saab lahuses lahustuda, samas kui stabiilsus viitab sellele, kui hästi proteiin säilitab oma loomuliku struktuuri ja funktsiooni aja jooksul. Proteiin võib olla väga lahustuv, kuid ebastabiilne (kalduvus lagunemisele) või stabiilne, kuid halvasti lahustuv.

Kuidas saan eksperimentaalselt kinnitada ennustatud lahustuvuse väärtusi?

Eksperimentaalne kinnitamine hõlmab tavaliselt proteiinilahuste valmistamist suurenevates kontsentratsioonides, kuni sadestumine toimub, või selliste tehnikate kasutamist nagu dünaamiline valguse hajumine agregaatide moodustumise tuvastamiseks. Tsentrifuugimine koos supernatandi proteiini kontsentratsiooni mõõtmisega võib samuti kvantifitseerida tegelikku lahustuvust.

Viidatud allikad

1. Arakawa, T., & Timasheff, S. N. (1984). Mechanism of protein salting in and salting out by divalent cation salts: balance between hydration and salt binding. Biochemistry, 23(25), 5912-5923.

2. Cohn, E. J., & Edsall, J. T. (1943). Proteins, amino acids and peptides as ions and dipolar ions. Reinhold Publishing Corporation.

3. Fink, A. L. (1998). Protein aggregation: folding aggregates, inclusion bodies and amyloid. Folding and Design, 3(1), R9-R23.

4. Kramer, R. M., Shende, V. R., Motl, N., Pace, C. N., & Scholtz, J. M. (2012). Toward a molecular understanding of protein solubility: increased negative surface charge correlates with increased solubility. Biophysical Journal, 102(8), 1907-1915.

5. Trevino, S. R., Scholtz, J. M., & Pace, C. N. (2008). Measuring and increasing protein solubility. Journal of Pharmaceutical Sciences, 97(10), 4155-4166.

6. Wang, W., Nema, S., & Teagarden, D. (2010). Protein aggregation—Pathways and influencing factors. International Journal of Pharmaceutics, 390(2), 89-99.

7. Zhang, J. (2012). Protein-protein interactions in salt solutions. In Protein-protein interactions–computational and experimental tools. IntechOpen.

8. Zhou, H. X., & Pang, X. (2018). Electrostatic interactions in protein structure, folding, binding, and condensation. Chemical Reviews, 118(4), 1691-1741.

Kasutage meie proteiinilahustuvuse kalkulaatorit juba täna, et optimeerida oma proteiinikoostisi ja katsetustingimusi. Olenemata sellest, kas arendate uut biopharmaatsiat või kavandate laborikatseid, võivad täpsed lahustuvuse ennustused säästa aega ja ressursse ning parandada tulemusi. Kas teil on küsimusi või ettepanekuid? Võtke meiega ühendust, et saada täiendavat abi teie spetsiifiliste proteiinilahustuvuse väljakutsete korral.