حاسبة ذوبان البروتين: توقع الذوبان في المذيبات المختلفة

مقدمة في ذوبان البروتين

ذوبان البروتين هو معيار حرج في الكيمياء الحيوية، وتطوير الأدوية، والتكنولوجيا الحيوية، والذي يحدد التركيز الأقصى الذي يظل عنده البروتين مذابًا في مذيب معين. توفر حاسبة ذوبان البروتين طريقة موثوقة لتوقع مدى ذوبان البروتينات المختلفة في حلول متنوعة استنادًا إلى المعلمات الفيزيائية والكيميائية الرئيسية. سواء كنت تقوم بتصميم الأدوية البيولوجية، أو تصميم بروتوكولات التنقية، أو إجراء تجارب بحثية، فإن فهم ذوبان البروتين أمر ضروري لتحقيق نتائج ناجحة.

يتأثر الذوبان بعدة عوامل بما في ذلك خصائص البروتين (الحجم، الشحنة، الكارهية للماء)، وخصائص المذيب (القطبية، الرقم الهيدروجيني، القوة الأيونية)، والظروف البيئية (درجة الحرارة). تدمج حاسبتنا هذه المتغيرات باستخدام المبادئ الفيزيائية الحيوية المعروفة لتقديم توقعات دقيقة لذوبان البروتينات الشائعة في المذيبات المختبرية القياسية.

العلم وراء ذوبان البروتين

العوامل الرئيسية التي تؤثر على ذوبان البروتين

يعتمد ذوبان البروتين على تفاعل معقد بين الجزيئات بين البروتين، المذيب، والمواد المذابة الأخرى. تشمل العوامل الرئيسية:

1. خصائص البروتين:

   • الكارهية للماء: البروتينات الأكثر كراهية للماء عادةً ما تكون ذات ذوبان أقل في الماء
   • توزيع الشحنة السطحية: يؤثر على التفاعلات الكهروستاتيكية مع المذيب
   • الوزن الجزيئي: البروتينات الأكبر غالبًا ما يكون لها ملفات ذوبان مختلفة
   • الاستقرار الهيكلي: يؤثر على الميل للتجمع أو التغير

2. خصائص المذيب:

   • القطبية: تحدد مدى تفاعل المذيب مع المناطق المشحونة
   • الرقم الهيدروجيني: يؤثر على شحنة البروتين وتكوينه
   • القوة الأيونية: تؤثر على التفاعلات الكهروستاتيكية

3. الظروف البيئية:

   • درجة الحرارة: تزيد عادةً من الذوبان ولكن يمكن أن تسبب التغير
   • الضغط: يمكن أن يؤثر على تكوين البروتين وذوبانه
   • الوقت: قد تترسب بعض البروتينات ببطء مع مرور الوقت

النموذج الرياضي لذوبان البروتين

تستخدم حاسبتنا نموذجًا شاملاً يأخذ في الاعتبار العوامل الرئيسية التي تؤثر على ذوبان البروتين. يمكن تمثيل المعادلة الأساسية كما يلي:

$S = S_0 \cdot f_{protein} \cdot f_{solvent} \cdot f_{temp} \cdot f_{pH} \cdot f_{ionic}$

حيث:

• $S$ = الذوبان المحسوب (ملغ/مل)
• $S_0$ = عامل الذوبان الأساسي
• $f_{protein}$ = عامل محدد للبروتين يعتمد على الكارهية للماء
• $f_{solvent}$ = عامل محدد للمذيب يعتمد على القطبية
• $f_{temp}$ = عامل تصحيح درجة الحرارة
• $f_{pH}$ = عامل تصحيح الرقم الهيدروجيني
• $f_{ionic}$ = عامل تصحيح القوة الأيونية

يتم اشتقاق كل عامل من العلاقات التجريبية:

1. عامل البروتين: $f_{protein} = (1 - H_p)$

   • حيث $H_p$ هو مؤشر الكارهية للماء للبروتين (0-1)

2. عامل المذيب: $f_{solvent} = P_s$

   • حيث $P_s$ هو مؤشر قطبية المذيب

3. عامل درجة الحرارة:

   1 + \frac{T - 25}{50}, & \text{if } T < 60°C \\ 1 + \frac{60 - 25}{50} - \frac{T - 60}{20}, & \text{if } T \geq 60°C \end{cases}$$ - حيث $T$ هي درجة الحرارة بالدرجات المئوية

4. عامل الرقم الهيدروجيني: $f_{pH} = 0.5 + \frac{|pH - pI|}{3}$

   • حيث $pI$ هو نقطة التركيز المتساوي للبروتين

5. عامل القوة الأيونية:

   1 + I, & \text{if } I < 0.5M \\ 1 + 0.5 - \frac{I - 0.5}{2}, & \text{if } I \geq 0.5M \end{cases}$$ - حيث $I$ هي القوة الأيونية بالمولارية (M)

يأخذ هذا النموذج في الاعتبار العلاقات المعقدة وغير الخطية بين المتغيرات، بما في ذلك تأثيرات "التمليح" و"التمليح العكسي" الملحوظة عند قوى أيونية مختلفة.

فئات الذوبان

استنادًا إلى قيمة الذوبان المحسوبة، يتم تصنيف البروتينات إلى الفئات التالية:

كيفية استخدام حاسبة ذوبان البروتين

توفر حاسبتنا واجهة بسيطة لتوقع ذوبان البروتين بناءً على ظروفك المحددة. اتبع هذه الخطوات للحصول على نتائج دقيقة:

1. اختر نوع البروتين: اختر من البروتينات الشائعة بما في ذلك الألبومين، الليزوزيم، الأنسولين، وغيرها.

2. اختر المذيب: حدد المذيب الذي تريد تحديد ذوبان البروتين فيه (الماء، العوازل، المذيبات العضوية).

3. حدد المعلمات البيئية:

   • درجة الحرارة: أدخل درجة الحرارة بالدرجات المئوية (عادةً بين 4-60 درجة مئوية)
   • الرقم الهيدروجيني: حدد قيمة الرقم الهيدروجيني (0-14)
   • القوة الأيونية: أدخل القوة الأيونية بالمولارية (M)

4. عرض النتائج: ستعرض الحاسبة:

   • الذوبان المحسوب بالملغ/مل
   • فئة الذوبان (غير قابل للذوبان إلى قابل للذوبان بشكل كبير)
   • تمثيل بصري للذوبان النسبي

5. تفسير النتائج: استخدم الذوبان المحسوب لإبلاغ تصميم تجربتك أو استراتيجية التركيب.

نصائح للحصول على حسابات دقيقة

• استخدم مدخلات دقيقة: تؤدي المدخلات الأكثر دقة إلى توقعات أفضل
• اعتبر نقاء البروتين: تفترض الحسابات وجود بروتينات نقية؛ قد تؤثر الشوائب على الذوبان الفعلي
• احسب الإضافات: قد تؤثر وجود المثبتات أو المواد المضافة الأخرى على الذوبان
• تحقق تجريبيًا: دائمًا ما يجب تأكيد التوقعات من خلال الاختبارات المعملية للتطبيقات الحرجة

التطبيقات العملية

تطوير الأدوية

يعتبر ذوبان البروتين أمرًا حيويًا في صياغة الأدوية البيولوجية، حيث يجب أن تظل البروتينات العلاجية مستقرة وقابلة للذوبان:

• صياغة الأدوية: تحديد الظروف المثلى للأدوية القائمة على البروتين
• اختبار الاستقرار: توقع الاستقرار على المدى الطويل تحت ظروف التخزين
• تصميم نظام التسليم: تطوير التركيبات القابلة للحقن أو الفموية للبروتينات
• مراقبة الجودة: إنشاء مواصفات لحلول البروتين

التطبيقات البحثية والمخبرية

يعتمد العلماء على توقعات ذوبان البروتين للعديد من التطبيقات:

• تنقية البروتين: تحسين الظروف للاستخراج والتنقية
• التبلور: العثور على ظروف مناسبة لنمو بلورات البروتين
• اختبارات الإنزيم: ضمان بقاء الإنزيمات نشطة في المحلول
• دراسات تفاعل البروتين-بروتين: الحفاظ على البروتينات في المحلول لدراسات الارتباط

التكنولوجيا الحيوية الصناعية

يؤثر ذوبان البروتين على العمليات الحيوية على نطاق واسع:

• تحسين التخمير: زيادة إنتاج البروتين في المفاعلات الحيوية
• معالجة ما بعد الإنتاج: تصميم خطوات فصل وتنقية فعالة
• صياغة المنتجات: إنشاء منتجات بروتينية مستقرة للاستخدام التجاري
• اعتبارات التحجيم: توقع السلوك أثناء الإنتاج على نطاق صناعي

سيناريوهات مثال

1. صياغة الأجسام المضادة:

   • البروتين: جسم مضاد IgG (مشابه للألبومين)
   • المذيب: عازل فوسفات
   • الظروف: 25 درجة مئوية، الرقم الهيدروجيني 7.4، القوة الأيونية 0.15M
   • الذوبان المتوقع: ~50 ملغ/مل (قابل للذوبان)

2. محلول تخزين الإنزيم:

   • البروتين: الليزوزيم
   • المذيب: خليط من الجليسرول/الماء
   • الظروف: 4 درجات مئوية، الرقم الهيدروجيني 5.0، القوة الأيونية 0.1M
   • الذوبان المتوقع: ~70 ملغ/مل (قابل للذوبان بشكل كبير)

3. فحص تبلور البروتين:

   • البروتين: الأنسولين
   • المذيب: عوازل متنوعة مع مواد راسبية
   • الظروف: 20 درجة مئوية، نطاق الرقم الهيدروجيني 4-9، قوى أيونية متغيرة
   • الذوبان المتوقع: متغير (يستخدم لتحديد الظروف القريبة من حد الذوبان)

بدائل للتنبؤ الحسابي

بينما توفر حاسبتنا تقديرات سريعة، تشمل الطرق الأخرى لتحديد ذوبان البروتين:

1. التحديد التجريبي:

   • قياس التركيز: قياس مباشر للبروتين المذاب
   • طرق الترسيب: زيادة تركيز البروتين تدريجيًا حتى يحدث الترسيب
   • اختبارات التعكر: قياس غموض المحلول كمؤشر على عدم الذوبان
   • المزايا: أكثر دقة للأنظمة المحددة
   • العيوب: تستغرق وقتًا، تتطلب موارد مختبرية

2. محاكاة الديناميكا الجزيئية:

   • تستخدم الفيزياء الحاسوبية لنمذجة تفاعلات البروتين-المذيب
   • المزايا: يمكن أن توفر رؤى جزيئية مفصلة
   • العيوب: تتطلب برامج متخصصة وخبرة، مكلفة حسابيًا

3. الأساليب القائمة على التعلم الآلي:

   • مدربة على مجموعات بيانات تجريبية للتنبؤ بالذوبان
   • المزايا: يمكن أن تلتقط أنماط معقدة غير واضحة في النماذج البسيطة
   • العيوب: تتطلب مجموعات بيانات تدريب كبيرة، قد لا تعمم بشكل جيد

التطور التاريخي لفهم ذوبان البروتين

تطورت دراسة ذوبان البروتين بشكل كبير على مدى القرن الماضي:

الاكتشافات المبكرة (1900-1940)

أدى العمل الرائد للعلماء مثل إدوين كوهين وجيسي غرينشتاين إلى تأسيس المبادئ الأساسية لذوبان البروتين. كانت طريقة فصل كوهين، التي تم تطويرها في الأربعينيات، تستخدم الذوبان التفاضلي لفصل بروتينات البلازما وكانت حاسمة في إنتاج الألبومين للاستخدام الطبي خلال الحرب العالمية الثانية.

سلسلة هوفمايستر (1888)

اكتشاف فرانس هوفمايستر لتأثيرات الأيونات المحددة على ذوبان البروتين (سلسلة هوفمايستر) لا يزال ذا صلة حتى اليوم. لاحظ أن بعض الأيونات (مثل الكبريتات) تعزز ترسيب البروتين بينما تعزز أخرى (مثل اليوديد) الذوبان.

الفهم الحديث للفيزياء الحيوية (1950-1990)

أدت تطوير تقنيات البلورة السينية وغيرها من التقنيات الهيكلية إلى توفير رؤى حول كيفية تأثير هيكل البروتين على الذوبان. أظهر علماء مثل كريستيان أنفينسن العلاقة بين طي البروتين وذوبانه، مما يدل على أن الحالة الأصلية عادةً ما تمثل التكوين الأكثر استقرارًا (وغالبًا الأكثر ذوبانًا).

الأساليب الحسابية (1990-الحاضر)

مكنت التقدم في قوة الحوسبة من نماذج أكثر تعقيدًا لتوقع ذوبان البروتين. تشمل الأساليب الحديثة الديناميكا الجزيئية، والتعلم الآلي، والمعلمات الفيزيائية والكيميائية المفصلة لتقديم توقعات أكثر دقة للبروتينات المتنوعة والظروف.

أمثلة التطبيق

إليك أمثلة على كيفية حساب ذوبان البروتين باستخدام لغات برمجة مختلفة:

1def calculate_protein_solubility(protein_type, solvent_type, temperature, pH, ionic_strength):
2    # قيم الكارهية للماء للبروتين (مثال)
3    protein_hydrophobicity = {
4        'albumin': 0.3,
5        'lysozyme': 0.2,
6        'insulin': 0.5,
7        'hemoglobin': 0.4,
8        'myoglobin': 0.35
9    }
10    
11    # قيم القطبية للمذيب (مثال)
12    solvent_polarity = {
13        'water': 9.0,
14        'phosphate_buffer': 8.5,
15        'ethanol': 5.2,
16        'methanol': 6.6,
17        'dmso': 7.2
18    }
19    
20    # حساب الذوبان الأساسي
21    base_solubility = (1 - protein_hydrophobicity[protein_type]) * solvent_polarity[solvent_type] * 10
22    
23    # عامل درجة الحرارة
24    if temperature < 60:
25        temp_factor = 1 + (temperature - 25) / 50
26    else:
27        temp_factor = 1 + (60 - 25) / 50 - (temperature - 60) / 20
28    
29    # عامل الرقم الهيدروجيني
30    pI = 5.5
31    pH_factor = 0.5 + abs(pH - pI) / 3
32    
33    # عامل القوة الأيونية
34    if ionic_strength < 0.5:
35        ionic_factor = 1 + ionic_strength
36    else:
37        ionic_factor = 1 + 0.5 - (ionic_strength - 0.5) / 2
38    
39    # حساب الذوبان النهائي
40    solubility = base_solubility * temp_factor * pH_factor * ionic_factor
41    
42    return round(solubility, 2)
43
44# مثال على الاستخدام
45solubility = calculate_protein_solubility('albumin', 'water', 25, 7.0, 0.15)
46print(f"الذوبان المتوقع: {solubility} ملغ/مل")
47

1function calculateProteinSolubility(proteinType, solventType, temperature, pH, ionicStrength) {
2  // قيم الكارهية للماء للبروتين
3  const proteinHydrophobicity = {
4    albumin: 0.3,
5    lysozyme: 0.2,
6    insulin: 0.5,
7    hemoglobin: 0.4,
8    myoglobin: 0.35
9  };
10  
11  // قيم القطبية للمذيب
12  const solventPolarity = {
13    water: 9.0,
14    phosphateBuffer: 8.5,
15    ethanol: 5.2,
16    methanol: 6.6,
17    dmso: 7.2
18  };
19  
20  // حساب الذوبان الأساسي
21  const baseSolubility = (1 - proteinHydrophobicity[proteinType]) * solventPolarity[solventType] * 10;
22  
23  // عامل درجة الحرارة
24  let tempFactor;
25  if (temperature < 60) {
26    tempFactor = 1 + (temperature - 25) / 50;
27  } else {
28    tempFactor = 1 + (60 - 25) / 50 - (temperature - 60) / 20;
29  }
30  
31  // عامل الرقم الهيدروجيني
32  const pI = 5.5;
33  const pHFactor = 0.5 + Math.abs(pH - pI) / 3;
34  
35  // عامل القوة الأيونية
36  let ionicFactor;
37  if (ionicStrength < 0.5) {
38    ionicFactor = 1 + ionicStrength;
39  } else {
40    ionicFactor = 1 + 0.5 - (ionicStrength - 0.5) / 2;
41  }
42  
43  // حساب الذوبان النهائي
44  const solubility = baseSolubility * tempFactor * pHFactor * ionicFactor;
45  
46  return Math.round(solubility * 100) / 100;
47}
48
49// مثال على الاستخدام
50const solubility = calculateProteinSolubility('albumin', 'water', 25, 7.0, 0.15);
51console.log(`الذوبان المتوقع: ${solubility} ملغ/مل`);
52

1public class ProteinSolubilityCalculator {
2    public static double calculateSolubility(String proteinType, String solventType, 
3                                            double temperature, double pH, double ionicStrength) {
4        // قيم الكارهية للماء للبروتين
5        Map<String, Double> proteinHydrophobicity = new HashMap<>();
6        proteinHydrophobicity.put("albumin", 0.3);
7        proteinHydrophobicity.put("lysozyme", 0.2);
8        proteinHydrophobicity.put("insulin", 0.5);
9        proteinHydrophobicity.put("hemoglobin", 0.4);
10        proteinHydrophobicity.put("myoglobin", 0.35);
11        
12        // قيم القطبية للمذيب
13        Map<String, Double> solventPolarity = new HashMap<>();
14        solventPolarity.put("water", 9.0);
15        solventPolarity.put("phosphateBuffer", 8.5);
16        solventPolarity.put("ethanol", 5.2);
17        solventPolarity.put("methanol", 6.6);
18        solventPolarity.put("dmso", 7.2);
19        
20        // حساب الذوبان الأساسي
21        double baseSolubility = (1 - proteinHydrophobicity.get(proteinType)) 
22                              * solventPolarity.get(solventType) * 10;
23        
24        // عامل درجة الحرارة
25        double tempFactor;
26        if (temperature < 60) {
27            tempFactor = 1 + (temperature - 25) / 50;
28        } else {
29            tempFactor = 1 + (60 - 25) / 50 - (temperature - 60) / 20;
30        }
31        
32        // عامل الرقم الهيدروجيني
33        double pI = 5.5;
34        double pHFactor = 0.5 + Math.abs(pH - pI) / 3;
35        
36        // عامل القوة الأيونية
37        double ionicFactor;
38        if (ionicStrength < 0.5) {
39            ionicFactor = 1 + ionicStrength;
40        } else {
41            ionicFactor = 1 + 0.5 - (ionicStrength - 0.5) / 2;
42        }
43        
44        // حساب الذوبان النهائي
45        double solubility = baseSolubility * tempFactor * pHFactor * ionicFactor;
46        
47        // التقريب إلى منزلتين عشريتين
48        return Math.round(solubility * 100) / 100.0;
49    }
50    
51    public static void main(String[] args) {
52        double solubility = calculateSolubility("albumin", "water", 25, 7.0, 0.15);
53        System.out.printf("الذوبان المتوقع: %.2f ملغ/مل%n", solubility);
54    }
55}
56

1calculate_protein_solubility <- function(protein_type, solvent_type, temperature, pH, ionic_strength) {
2  # قيم الكارهية للماء للبروتين
3  protein_hydrophobicity <- list(
4    albumin = 0.3,
5    lysozyme = 0.2,
6    insulin = 0.5,
7    hemoglobin = 0.4,
8    myoglobin = 0.35
9  )
10  
11  # قيم القطبية للمذيب
12  solvent_polarity <- list(
13    water = 9.0,
14    phosphate_buffer = 8.5,
15    ethanol = 5.2,
16    methanol = 6.6,
17    dmso = 7.2
18  )
19  
20  # حساب الذوبان الأساسي
21  base_solubility <- (1 - protein_hydrophobicity[[protein_type]]) * 
22                     solvent_polarity[[solvent_type]] * 10
23  
24  # عامل درجة الحرارة
25  temp_factor <- if (temperature < 60) {
26    1 + (temperature - 25) / 50
27  } else {
28    1 + (60 - 25) / 50 - (temperature - 60) / 20
29  }
30  
31  # عامل الرقم الهيدروجيني
32  pI <- 5.5
33  pH_factor <- 0.5 + abs(pH - pI) / 3
34  
35  # عامل القوة الأيونية
36  ionic_factor <- if (ionic_strength < 0.5) {
37    1 + ionic_strength
38  } else {
39    1 + 0.5 - (ionic_strength - 0.5) / 2
40  }
41  
42  # حساب الذوبان النهائي
43  solubility <- base_solubility * temp_factor * pH_factor * ionic_factor
44  
45  # التقريب إلى منزلتين عشريتين
46  return(round(solubility, 2))
47}
48
49# مثال على الاستخدام
50solubility <- calculate_protein_solubility("albumin", "water", 25, 7.0, 0.15)
51cat(sprintf("الذوبان المتوقع: %s ملغ/مل\n", solubility))
52

الأسئلة الشائعة

ما هو ذوبان البروتين؟

ذوبان البروتين يشير إلى التركيز الأقصى الذي يظل عنده البروتين مذابًا تمامًا في مذيب معين تحت ظروف معينة. إنه معيار حيوي في الكيمياء الحيوية وتطوير الأدوية يحدد مدى ذوبان البروتين بدلاً من تشكيل التجمعات أو الترسبات.

ما هي العوامل التي تؤثر بشكل كبير على ذوبان البروتين؟

أكثر العوامل تأثيرًا هي الرقم الهيدروجيني (خاصة بالنسبة لنقطة التركيز المتساوي للبروتين)، القوة الأيونية للحل، درجة الحرارة، وخصائص البروتين نفسه (خصوصًا الكارهية السطحية والشحنة الموزعة). تلعب تركيبة المذيب أيضًا دورًا رئيسيًا.

كيف يؤثر الرقم الهيدروجيني على ذوبان البروتين؟

عادةً ما تكون البروتينات أقل ذوبانًا عند نقطة التركيز المتساوي (pI) حيث تكون الشحنة الصافية صفرًا، مما يقلل من التنافر الكهروستاتيكي بين الجزيئات. يزداد الذوبان عمومًا كلما ابتعد الرقم الهيدروجيني عن pI في أي من الاتجاهين، حيث يكتسب البروتين شحنة صافية إيجابية أو سلبية.

لماذا تؤثر درجة الحرارة على ذوبان البروتين؟

تؤثر درجة الحرارة على ذوبان البروتين بطريقتين: تزيد درجات الحرارة المرتفعة عمومًا من الذوبان من خلال توفير المزيد من الطاقة الحرارية للتغلب على الجاذبية بين الجزيئات، ولكن يمكن أن تسبب درجات الحرارة المفرطة تغيرًا، مما يقلل من الذوبان إذا كانت الحالة المتغيرة أقل ذوبانًا.

ما هو تأثير "التمليح" و"التمليح العكسي"؟

يحدث "التمليح" عند القوى الأيونية المنخفضة حيث تزيد الأيونات المضافة من ذوبان البروتين من خلال حجب المناطق المشحونة. يحدث "التمليح العكسي" عند القوى الأيونية العالية حيث تتنافس الأيونات مع البروتينات على جزيئات الماء، مما يقلل من ترطيب البروتين ويقلل من الذوبان.

ما مدى دقة التنبؤات الحسابية لذوبان البروتين؟

توفر التنبؤات الحسابية تقديرات جيدة ولكن عادةً ما يكون لديها هامش خطأ يتراوح بين 10-30% مقارنة بالقيم التجريبية. تعتمد الدقة على مدى دقة خصائص البروتين وكيفية تشابهها مع البروتينات المستخدمة في تطوير نموذج التنبؤ.

هل يمكن للحاسبة توقع الذوبان لأي بروتين؟

تعمل الحاسبة بشكل أفضل مع البروتينات المعروفة جيدًا المشابهة لتلك الموجودة في قاعدة بياناتها. قد تحتوي البروتينات الجديدة أو المعدلة بشكل كبير على خصائص فريدة لا يتم التقاطها بواسطة النموذج، مما قد يقلل من دقة التوقع.

كيف يؤثر تركيز البروتين على قياسات الذوبان؟

يكون ذوبان البروتين معتمدًا على التركيز؛ كلما زاد التركيز، زادت احتمالية تفاعل البروتينات مع بعضها بدلاً من المذيب، مما قد يؤدي إلى التجمع أو الترسيب بمجرد الوصول إلى حد الذوبان.

ما الفرق بين الذوبان والاستقرار؟

يشير الذوبان تحديدًا إلى مقدار البروتين الذي يمكن أن يذوب في المحلول، بينما يشير الاستقرار إلى مدى احتفاظ البروتين بهيكله ووظيفته الأصلية على مر الزمن. يمكن أن يكون البروتين قابلًا للذوبان بشكل كبير ولكنه غير مستقر (عرضة للتدهور)، أو مستقرًا ولكن ذو ذوبان ضعيف.

كيف يمكنني التحقق تجريبيًا من قيم الذوبان المتوقعة؟

يتضمن التحقق التجريبي عادةً إعداد حلول بروتينية عند تركيزات متزايدة حتى يحدث الترسيب، أو استخدام تقنيات مثل قياس الضوء الديناميكي للكشف عن تشكيل التجمعات. يمكن أيضًا قياس تركيز البروتين في الطور السائل بعد الطرد المركزي لتحديد الذوبان الفعلي.

المراجع

1. Arakawa, T., & Timasheff, S. N. (1984). Mechanism of protein salting in and salting out by divalent cation salts: balance between hydration and salt binding. Biochemistry, 23(25), 5912-5923.

2. Cohn, E. J., & Edsall, J. T. (1943). Proteins, amino acids and peptides as ions and dipolar ions. Reinhold Publishing Corporation.

3. Fink, A. L. (1998). Protein aggregation: folding aggregates, inclusion bodies and amyloid. Folding and Design, 3(1), R9-R23.

4. Kramer, R. M., Shende, V. R., Motl, N., Pace, C. N., & Scholtz, J. M. (2012). Toward a molecular understanding of protein solubility: increased negative surface charge correlates with increased solubility. Biophysical Journal, 102(8), 1907-1915.

5. Trevino, S. R., Scholtz, J. M., & Pace, C. N. (2008). Measuring and increasing protein solubility. Journal of Pharmaceutical Sciences, 97(10), 4155-4166.

6. Wang, W., Nema, S., & Teagarden, D. (2010). Protein aggregation—Pathways and influencing factors. International Journal of Pharmaceutics, 390(2), 89-99.

7. Zhang, J. (2012). Protein-protein interactions in salt solutions. In Protein-protein interactions–computational and experimental tools. IntechOpen.

8. Zhou, H. X., & Pang, X. (2018). Electrostatic interactions in protein structure, folding, binding, and condensation. Chemical Reviews, 118(4), 1691-1741.

جرب حاسبة ذوبان البروتين لدينا اليوم لتحسين تركيبات البروتين وظروف التجربة الخاصة بك. سواء كنت تطور دواء بيولوجيًا جديدًا أو تخطط لتجارب مختبرية، يمكن أن توفر التوقعات الدقيقة للذوبان الوقت والموارد مع تحسين النتائج. هل لديك أسئلة أو اقتراحات؟ اتصل بنا للحصول على مزيد من المساعدة في تحديات ذوبان البروتين الخاصة بك.